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Consultar: Programa de Ps-Graduao em Engenharia Qumica

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Ttulo [PT]: Caracterizao da enzima celobiase com modelagem da cintica de hidrlise da celobiose
Ttulo [EN]: Characterization of enzyme cellobiase with modeling of cellobiose hydrolysis kinetics
Autor(es): Luiza Pedrina Vilxenski Calsavara
Palavras-chave [PT]:

Enzima celobiase. Indstria qumica. Energia alternativa. Enzima celobiase. Enzimas. Propriedades. Brasil.
Resumo:
Resumo: A enzima celobiase Novozym 188, que empregada na hidrlise do bagao de cana com a finalidade de aumentar a eficincia da hidrlise com celulase, foi caracterizada na sua forma comercial, e modelos cinticos integrados foram aplicados hidrlise da celobiose. A atividade especfica desta enzima foi determinada para valores de pH de 3 a 7, e temperaturas de 40 a 75C, com celobiose 2g/L. A estabilidade trmica - foi determinada no pH 4,8 e temperaturas de 40 a 70C. A inibio pelo substrato foi estudada no mesmo pH, a 50C, e concentraes de celobiose de 0,4 a 20 gIL. A inibio pelo produto foi observada a 40 e 50C, pH 4,8, utilizando-se concentraes de celobiose de 2gIL, 20gIL, e 2g/L com adio de 1,8 gIL de glucose no incio da reao. Acompanhou-se a reao por meio dos dados de converso de celobiose em glucose em funo do tempo at aproximadamente 100% de converso. A enzima apresentou a mxima atividade especfica, 17,8 jimoleslmin.mg protena, no pH 4,5 a 65C. A ativao trmica da enzima seguiu a equao de Arrhenius com valores de energia de ativao da ordem de 11 kcal/mol para valores de pH entre 4 e 5. A desnaturao trmica seguiu o modelo do decaimento exponencial resultando na energia de desnaturao trmica de 81,6 kcal/mol. A enzima apresentou inibio pelo substrato para concentraes de celobiose acima de 10 mM (3,42 g/L). Os parmetros cinticos obtdos por meio do ajuste dos pontos experimentais ao modelo de inibio acompetitiva pelo substrato, foram Km = 2,42 mM, Vmax = 16,3 μmoles/min.mg protena e Km = 54,2 mM, enquanto para a inibio no-competitiva pelo substrato foram Km = 2,54 mM, Vmax = 17,1 jimoles/min.mg protena e Ks = 51,7 mM. Os pontos experimentais de converso em funo do tempo da reao de hidrlise ajustaram-se aos modelos cinticos integrados para os tipos de inibio acompetitiva e no-competitiva pelo substrato e competitiva, no-competitiva ou acompetitiva pelo produto. No entanto, os valores dos parmetros cinticos Ki e kcat calculados a partir desses modelos foram inconsistentes, indicando que as hipteses usadas no foram suficientes para descrever a extenso total da cintica deste tipo de reao de zero a 100% de converso.

Abstract: The enzyme cellobiase Novozym 188, which is used for improving hydrolysis of bagasse with cellulase, was characterized in its commercial available form and integrated kinetic models were applied to the hydrolysis of cellobiose. The specific activity of this enzyme was determined for pH values from 3 to 7, and temperatures from 40 to 75 C, with cellobiose at 2 g/L. Thermal stability was measured at pH 4.8 and temperatures from 40 to 70C. Substrate inhibition was studied at the same pH, at 50C, and cellobiose concentrations from 0.4 to 20 g/L. Product inhibition was determined at 40 and 50 C, pH4.8, cellobiose concentrations of 2 and 20 g/L, and initial glucose concentration nearly zero or 1.8 g/L. The reaction was monitored by means of conversion data of cellobiose into glucose until nearly 100%. The enzyme has shown the greatest specific activity, 17.8 mmol/min.mg protein, at pH 4.5 and 65C. Thermal activation of the enzyme followed Arrhenius equation with the energy of activation being equal to 11 kcal/mol for pH values between 4 and 5. Thermal deactivation was adequately modeled by the exponential decay model with energy of deactivation giving 81.6 kcal/mol. Substrate inhibition was clearly observed above 10 mM (3.4 g/L) cellobiose. Kinetic parameters obtained by fitting the experimental points to the substrate uncompetitive inhibition model were Km = 2.42 mM, Vmax = 16.3 mmol/min.mg protein and Ks = 54.2 mM, while for the substrate non-competitive inhibition model they were Km = 2.54 mM, Vmax = 17.1 mmol/min.mg protein and Ks = 51.7 mM. The conversion versus time experimental points for the hydrolysis reaction were fitted to the integrated kinetics models for the uncompetitive and non-competitive substrate inhibition and for competitive, uncompetitive and non-competitive product inhibition. Nevertheless, the kinetic parameters Ki and kcat calculated by these models were inconsistent, indicating that the hypotheses that were assumed were not able to describe the total extension of the reaction kinetics from zero to 100%
Cdigo: vtls000086664
Informaes adicionais:
Idioma: Portugus
Data de Publicao: 1998
Local de Publicao: Maring, PR
Orientador: Gisella Maria Zanin
Instituio: Universidade Estadual de Maring. Centro de Tecnologia . Programa de Ps-Graduao em Engenharia Qumica
Nvel: Dissertao (mestrado)/
UEM: Departamento de Engenharia Qumica

Responsavel: beth
Categoria: Aplicao
Formato: Documento PDF
Arquivo: LuizaPVC.pdf
Tamanho: 1662 Kb (1702163 bytes)
Criado: 02-08-2013 16:43
Atualizado: 02-08-2013 17:02
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